Аннотация:
Анализ динамических свойств простого глобулярного белка — миоглобина — позволяет прийти к заключению, что миоглобин обладает иерархически организованным энергетическим ландшафтом. В белке, кроме колебаний, существуют два типа специфических белковых движений: 1) индивидуальные движения небольших атомных групп — переходы между конформационными подсостояниями (КП) нижнего 2-го яруса; 2) кооперативные движения элементов вторичной структуры (α-спиралей) — переходы между КП верхнего 1-го яруса. Срез динамических свойств макромолекулы показывает сильную гетерогенность. В окрестности активного центра наблюдаются только колебания. По направлению к периферии растет количество КП, и специфические движения 1-го и 2-го типов становятся доминирующими. Данная картина соответствует концепции белка как "слегка отредактированного в окрестности активного центра случайного сополимера".
Образец цитирования:
Ю. Ф. Крупянский, В. И. Гольданский, “Динамические свойства и энергетичесий ландшафт простых глобулярных белков”, УФН, 172:11 (2002), 1247–1269; Phys. Usp., 45:11 (2002), 1131–1151
Образцы ссылок на эту страницу:
https://www.mathnet.ru/rus/ufn2071
https://www.mathnet.ru/rus/ufn/v172/i11/p1247
Эта публикация цитируется в следующих 29 статьяx:
Yu. F. Krupyanskii, A. A. Generalova, V. V. Kovalenko, N. G. Loiko, E. V. Tereshkin, A. V. Moiseenko, K. B. Tereshkina, O. S. Sokolova, A. N. Popov, “DNA Condensation in Bacteria”, Russ. J. Phys. Chem. B, 17:3 (2023), 517
Ю. Ф. Крупянский, А. А. Генералова, В. В. Коваленко, Н. Г. Лойко, Э. В. Терешкин, А. В. Моисеенко, К. Б. Терешкина, О. С. Соколова, А. Н. Попов, “Конденсация ДНК в бактериях”, Himičeskaâ fizika, 42:6 (2023), 3
К. В. Шайтан, “Почему белок сворачивается в уникальную 3D-структуру? И не только это…”, Himičeskaâ fizika, 42:6 (2023), 40
K. V. Shaitan, “Why Do Proteins Fold into Unique 3D Structures? And Other Questions...”, Russ. J. Phys. Chem. B, 17:3 (2023), 550
Yu. F. Krupyanskii, “Determination of DNA architecture of bacteria under various types of stress, methodological approaches, problems, and solutions”, Biophys Rev, 15:5 (2023), 1035
Y. F. Krupyanskii, N.G. Loiko, V. V. Kovalenko, A. A. Generalova, E. V. Tereshkin, A. V. Moiseenko, K. B. Tereshkina, A. N. Popov, O. S. Sokolova, “Condensed DNA Structure in Bacteria Subjected to Various Types of Stress”, Moscow Univ. Biol.Sci. Bull., 78:S1 (2023), S45
Y. F. Krupyanskii, V. V. Kovalenko, N. G. Loiko, A. A. Generalova, A. V. Moiseenko, E. V. Tereshkin, O. S. Sokolova, K. B. Tereshkina, G. I. El'-Registan, A. N. Popov, “Architecture of Condensed DNA in the Nucleoid of Escherichia coli Bacterium”, BIOPHYSICS, 67:4 (2022), 506
K. V. Shaitan, “Hidden Symmetry Effects in the Dynamics of Linear Polymers and Biopolymers”, BIOPHYSICS, 67:3 (2022), 386
Bikulov A.Kh., Zubarev A.P., “Ultrametric Theory of Conformational Dynamics of Protein Molecules in a Functional State and the Description of Experiments on the Kinetics of Co Binding to Myoglobin”, Physica A, 583 (2021), 126280
Krupyanskii Yu.F., “Architecture of Nucleoid in the Dormant Cells of Escherichia Coli”, Russ. J. Phys. Chem. B, 15:2 (2021), 326–343
K. V. Shaitan, “A relaxation model of ideal folding in a homogenous viscous medium”, BIOPHYSICS, 60:5 (2015), 692
K. V. Shaitan, “Molecular structure and the dynamics of the functioning of conformationally mobile systems”, Russ. J. Phys. Chem. B, 8:4 (2014), 524
M. A. Orlova, O. A. Kost, V. A. Gribkov, A. V. Dubrovsky, P. V. Binevsky, “In vitro effects of ultra-low and low doses of radiation produced by sources of different nature and power on enzymes”, Russ Chem Bull, 62:12 (2013), 2612
Krupyanskii Yu.F., Abdulnasyrov E.G., Loiko N.G., Stepanov A.S., Tereshkina K.B., El'-Registan G.I., “Possible Mechanisms of the Influence of Hexylresorcinol on the Structure-Dynamic and Functional Properties of Lysozyme Protein”, Russ. J. Phys. Chem. B, 6:2 (2012), 301–314
Крупянский Ю.Ф., Абдулнасыров Э.Г., Лойко Н.Г., Степанов А.С., Терешкина К.Б., Эль-регистан Г.И., “Возможные механизмы влияния гексилрезорцина на структурно-динамические и функциональные свойства белка лизоцима”, Химическая физика, 31:3 (2012), 60–60
L.N. Christophorov, “Indirect Evidences of Conformational Regulation in Protein Reactions: How Much Can Be Learnt?”, Ukr. J. Phys., 57:7 (2012), 746
Kotelnikov A.I., Medvedev E.S., Goryachev N.S., “Structural and Dynamic Aspects of Electron Transfer in Proteins - Highly Organized Natural Nanostructures”, Russ. Chem. Bull., 60:7 (2011), 1318–1341
Yu. F. Krupyanskii, P. P. Knox, N. G. Loiko, E. G. Abdulnasirov, O. A. Korotina, S. A. Stepanov, N. I. Zakharova, Yu. A. Nikolaev, G. I. El’-Registan, A. B. Rubin, “Influence of chemical chaperones on the properties of lysozyme and the reaction center protein from Rhodobacter sphaeroides”, BIOPHYSICS, 56:1 (2011), 8
Г. Р. Иваницкий, “XXI век: что такое жизнь с точки зрения физики”, УФН, 180:4 (2010), 337–369; G. R. Ivanitskii, “21st century: what is life from the perspective of physics?”, Phys. Usp., 53:4 (2010), 327–356